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凯莫瑞(视黄酸受体应答蛋白2)检测试剂盒(酶联免疫法)

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品牌名称:

型号规格:

批准文号: 仅供科研使用

产品标签

产品卖点:

销售渠道:医院

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详细信息
器械类别 一类医疗器械 科室 诊断相关科室
功能 检测试剂盒 标准目录 体外循环及血液处理设备
耗材类别 诊断试剂 其他分类 进口
家用与否

产品介绍:

【产品名称】

通用名称:凯莫瑞(视黄酸受体应答蛋白2)检测试剂盒(酶联免疫法)

英文名称:Anti-HAV Antibody ELISA

【包装规格】

96人份/盒

【预期用途】

定量检测人血清、血浆中视黄酸受体应答蛋白2的浓度。仅供科研使用。

【背景知识】

Chemerin 也称为他扎罗汀诱导的基因 2 (TIG2) 或视黄酸受体应答器 2 (RARRES2)。它被合成为由 163 个氨基酸和 20 个氨基酸的 N 端信号肽组成的前体蛋白。当蛋白质分泌时,信号肽被切割掉。凯莫瑞的无活性前体存在于血液中。它含有六个半胱氨酸残基,因此假设存在三个分子内二硫键(1)。

在肝、肺、垂体、淋巴结、胃和脂肪组织中均可检测到原凯莫瑞的表达(1,2)。已在血液、卵巢癌和肝癌患者的腹水以及关节炎患者的滑液中检测到原凯莫瑞 (1). 已在脾脏、淋巴结、小肠、肺组织以及巨噬细胞和未成熟细胞中发现了凯莫瑞受体树突状细胞 (1,3)。丝氨酸或半胱氨酸蛋白酶将原凯莫瑞转化为生物活性形式凯莫瑞。根据激活的蛋白酶,活性蛋白可以是促炎或抗炎的。

凯莫瑞的蛋白水解切割已被以下丝氨酸蛋白酶描述:类胰蛋白酶、纤溶酶、弹性蛋白酶、组织蛋白酶 G、半胱氨酸蛋白酶、组织蛋白酶 s 和钙蛋白酶 (4-6)。活性蛋白参与非特异性和(特异性)免疫系统过程的调节,例如,作为未成熟树突和巨噬细胞的强化学引诱剂。与特定的凯莫瑞受体结合会影响细胞内信号分子的活性。凯莫瑞的 C 端结构域能够与 ChemR23/CMKLR1 受体结合,并通过引起 Ca2 流入和激酶 ERK1/2 的激活而具有促炎作用。此外,凯莫瑞可以通过 N 端与 CCRL2 受体结合结构域并以这种方式将 C 末端与存在的相邻细胞 ChemR23 受体通信。如果原凯莫瑞被半胱氨酸蛋白酶切割,所得肽对 ChemR23/CMKLR1 受体具有抑制作用,因此具有抗炎作用。

最近,已发现凯莫瑞对脂肪生成和脂肪细胞代谢的重要性 (2,7)。戈拉斯基等人。在小鼠中显示,可以在内脏和皮下脂肪组织的脂肪细胞中检测到凯莫瑞和受体(ChemR23)的表达。在脂肪细胞的分化过程中,凯莫瑞的表达和分泌增加。在脂肪细胞的非条件培养基中也可以检测到 16kDa 大的活性凯莫瑞。

脂肪细胞中的细胞内信号通路(例如刺激 MAPK p42/44(ERK1/2) 磷酸化)可能会受到凯莫瑞的影响。作者还表明,凯莫瑞还可以影响完全分化的脂肪细胞中的基因表达。

基于这些结果,怀疑凯莫瑞对代谢综合征和胰岛素抵抗的发展有影响。这项研究表明,凯莫瑞在肥胖患者的脂肪组织中过度表达,并且能够降低肌肉细胞中的胰岛素敏感性以及脂肪细胞中胰岛素诱导的脂肪分解和脂肪生成 (8,9)。

进一步表明,凯莫瑞与抗炎标志物和代谢综合征 (10,11) 的成分以及肾功能 (12) 相关。

为了进一步研究凯莫瑞的功能及其作为代谢疾病生物标志物的重要性,假设了一种可靠的测量方法。 Mediagnost 为凯莫瑞的定量测量提供灵敏且可重复的测试系统。基于高度特异性的抗体,该测试系统确定血清、血浆、尿液、唾液和其他体液以及细胞培养上清液中总凯莫瑞的浓度。

参考文献:

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2. Bozaoglu K, Bolton K,McMillan J,Zimmet P, Jowett J,Collier G, et al. Chemerin is a noveladipokine associated with obesity and metabolic syndrome.Endocrinology 2007;148:4687-94.

3. Roh SG, Song SH, Choi KC,Katoh K, Wittamer V, Parmentier M, Sasaki S. Chemerin--a newadipokine that modulates adipogenesis via its own receptor. Biochem Biophys Res Commuh2007;362:1013-8.

4. Du XY,Zabel BA,Myles T,Allen SJ,Handel TM,Lee PP, et al. Regulation of chemerinbioactivity by plasma carboxypeptidase N, carboxypeptidase B (activated thrombin-activablefibrinolysis inhibitor), and platelets.J Biol Chem 2009;284:751-8.

5. Zabel BA, Allen SJ,Kulig P, Allen JA, Cichy J, Handel TM, Butcher EC, Chemerin activationby serine proteases of the coagulation, fibrinolytic,and inflammatory cascades.J Biol Chem2005;280:34661-6.

6. Yoshimura T, Oppenheim Ju. Chemerin reveals its chimeric ; nature. J Exp Med2008;205:2187-90.

7. Goralski KB,McCarthy TC,Hanniman EA,Zabel BA, ButcherEC,Parlee SD, et al.Chemerin, a novel adipokine that regulates adipogenesis and adipocyte metabolism.J BiolChem 2007;282:28175-88.

8. Sell H, Laurencikiene J, Taube A,Eckardt K, Cramer A,Horrighs A, et al. Chemerin is anovel adipocyte-derived factor inducing insulin resistance in primary human skeletal musclecells. Diabetes 2009;58:2731-40.

9. Tan BK,Chen J, Farhatullah S,Adya R Kaur J.Heutling D, et al. Insulin and metforminregulate circulating and adipose tissue chemerin.Diabetes 2009;58:1971-7.

10. Stejskal D, Karpisek M, Hanulova z, Svestak M. Chemerin is an independent marker of the

metabolic syndrome in a Caucasian population--a pilot study.Biomed Pap Med Fac UnivPalacky Olomouc Czech Repub 2008;152:217-21.

11.Lehrke M,Becker A,Greif M, Stark R, Laubender RP, von Ziegler F, et al. Chemerin is

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12. Pfau D, Bachmann.A,Lossner u, Kratzsch J,Bluher M, Stumvoll M,Fasshauer M.Serum

levels of the adipokine chemerin in relation to renal function. Diabetes Care;33:171-3.

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